Los 20 aminoácidos de las proteínas y sus funciones
¿Qué son los aminoácidos?
Los aminoácidos son los compuestos orgánicos que forman a las proteínas, que son cadenas de aminoácidos. Como su nombre lo indica, estos contienen tanto grupos básicos (amino, NH2) como grupos ácidos (carboxilo, COOH).
Estas subunidades son clave para la formación de cientos de miles de proteínas diferentes en organismos tan distintos como una bacteria y un elefante o un hongo y un árbol.
Se han descrito más de 200 aminoácidos distintos, pero los estudiosos de la materia han determinado que las proteínas de todos los seres vivos (simples o complejos) están formadas siempre por los mismos 20, los cuales se unen entre sí para formar secuencias lineales características.
Ya que todos los aminoácidos comparten el mismo “esqueleto” principal, son sus cadenas laterales las que los diferencian; por lo tanto, estas moléculas pueden concebirse como el “alfabeto” en el cual está “escrito” el lenguaje de la estructura de las proteínas.
El esqueleto común para los 20 aminoácidos consiste en un grupo carboxilo (COOH) y un grupo amino (NH2) unidos a través de un átomo de carbono, conocido como carbono α (los 20 aminoácidos comunes son α-aminoácidos).
Al carbono α se une, además, un átomo de hidrógeno (H) y una cadena lateral. Esta cadena lateral, también conocida como grupo R, varía en tamaño, estructura, carga eléctrica y solubilidad de acuerdo con cada aminoácido en cuestión.
¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
Los 20 aminoácidos más comunes, es decir, los aminoácidos proteicos, pueden dividirse en dos grupos: los esenciales y los no esenciales. Los no esenciales son sintetizados por el cuerpo humano, pero los esenciales deben ser adquiridos con los alimentos y son necesarios para el funcionamiento de las células.
Los aminoácidos esenciales para el ser humano y otros animales son 9:
– histidina (H, His)
– isoleucina (I, Ile)
– leucina (L, Leu)
– lisina (K, Lys)
– metionina (M, Met)
– fenilalanina (F, Phe)
– treonina (T, Thr)
– triptófano (W, Trp) y
– valina (V, Val)
Los aminoácidos no esenciales son 11:
– alanina (A, Ala)
– arginina (R, Arg)
– asparagina (N, Asn)
– ácido aspártico (D, Asp)
– cisteína (C, Cys)
– ácido glutámico (E, Glu)
– glutamina (Q, Gln)
– glicina (G, Gly)
– prolina (P, Pro)
– serina (S, Ser) y
– tirosina (Y, Tyr)
Además de esta clasificación, los 20 aminoácidos proteicos (de los que forman proteínas) pueden ser separados de acuerdo con las características de sus grupos R en:
– Aminoácidos no polares o alifáticos: glicina, alanina, prolina, valina, leucina, isoleucina y metionina.
– Aminoácidos con grupos R aromáticos: fenilalanina, tirosina y triptófano.
– Aminoácidos polares sin carga: serina, treonina, cisteína, asparagina y glutamina.
– Aminoácidos polares con carga positiva: lisina, histidina y arginina.
– Aminoácidos polares con carga negativa: ácido aspártico y ácido glutámico.
Los 20 aminoácidos proteicos
A continuación, veamos una breve descripción de las principales características y funciones de cada uno de estos importantes compuestos:
Glicina (Gly, G)
Este es el aminoácido con la estructura más sencilla, pues su grupo R consiste en un átomo de hidrógeno (H), por lo que tiene, además, un pequeño tamaño. Fue aislado por primera vez en 1820 a partir de la gelatina, pero es muy abundante también en la proteína que compone la seda: la fibroína.
No es un aminoácido esencial para los mamíferos, pues este puede ser sintetizado por las células de estos animales a partir de otros aminoácidos como la serina y la treonina.
Participa directamente en unos “canales” en las membranas celulares que controlan el paso de iones de calcio de un lado al otro. También tiene que ver en la síntesis de purinas, de porfirinas y de algunos neurotransmisores inhibitorios del sistema nervioso central.
Alanina (Ala, A)
Este aminoácido, conocido también como ácido 2-aminopropanoico, tiene una estructura relativamente sencilla, pues su grupo R consiste en un grupo metilo (-CH3), por lo que su tamaño también es bastante pequeño.
Forma parte de muchas proteínas y, dado que puede ser sintetizado por las células corporales, no es considerado esencial, pero sí metabólicamente importante. Es muy abundante en la fibroína de seda, a partir de donde fue aislado por primera vez en 1879.
La alanina puede ser sintetizada a partir del piruvato, un compuesto producido por una ruta metabólica conocida como la glucólisis, que consiste en la degradación de glucosa para la obtención de energía en forma de ATP.
Participa en el ciclo de glucosa-alanina, que tiene lugar entre el hígado y otros tejidos de los animales, y que es una ruta catabólica que depende de proteínas para la formación de carbohidratos y para la obtención de energía.
También forma parte de reacciones de transaminación, en la gluconeogénesis y en la inhibición de la enzima glucolítica piruvato quinasa, así como en la autofagia hepática.
Prolina (Pro, P)
La prolina (ácido pirrolidin-2-carboxílico) es un aminoácido que posee una estructura particular, ya que su grupo R consiste en un anillo de pirrolidina, formado por cinco átomos de carbono unidos entre sí, incluyendo al átomo de carbono α.
En muchas proteínas, la estructura rígida de este aminoácido es muy útil para introducir “giros” o “pliegues”. Tal es el caso de las fibras de colágeno en la mayoría de los animales vertebrados, que están formadas por muchos residuos de prolina y glicina.
En las plantas se ha demostrado que participa en el mantenimiento de la homeostasis celular, incluyendo el balance redox y los estados energéticos. Puede actuar como molécula señalizadora y modular distintas funciones mitocondriales, influir en la proliferación o en la muerte celular, etc.
Valina (Val, V)
Este es otro aminoácido con grupo R alifático, el cual está compuesto por tres átomos de carbono (CH3-CH-CH3). Su nombre IUPAC es ácido 2-3-amino-3-butanóico, aunque también puede encontrarse en la literatura como ácido α-aminovaleriano.
La valina fue purificada por primera vez en 1856 a partir de un extracto acuoso del páncreas de un ser humano, pero su nombre fue acuñado en 1906 dada su similitud estructural con el ácido valérico extraído de algunas plantas.
Es un aminoácido esencial, pues no puede ser sintetizado por el cuerpo, aunque parece no desempeñar muchas más funciones además de formar parte de la estructura de muchas proteínas globulares.
A partir de su degradación pueden sintetizarse otros aminoácidos como la glutamina y la alanina, por ejemplo.
Leucina (Leu, L)
La leucina es otro aminoácido esencial y forma parte del grupo de aminoácidos de cadena ramificada, junto con la valina y la isoleucina. El grupo R que caracteriza a este compuesto es un grupo isobutilo (CH2-CH-CH3-CH3), por lo que es muy hidrofóbico (repele el agua).
Fue descubierto en 1819 como parte de las proteínas de las fibras musculares animales y de la lana de oveja.
Es muy abundante en proteínas como la hemoglobina y participa directamente en la regulación del recambio y la síntesis de proteínas, pues es un aminoácido activo desde el punto de vista de señalización intracelular y expresión genética. En muchos casos es un potenciador del sabor de algunos alimentos.
Isoleucina (Ile, I)
También un aminoácido de cadena ramificada, la isoleucina fue descubierta en 1904 a partir de la fibrina, una proteína que participa en la coagulación sanguínea.
Al igual que la leucina, se trata de un aminoácido esencial, cuya cadena lateral consiste en una cadena ramificada de 4 átomos de carbono (CH3-CH-CH2-CH3).
Es sumamente común en las proteínas celulares, pudiendo llegar a representar más del 10% del peso de estas. Funciona, además, en la síntesis de glutamina y alanina, así como en el balance de los aminoácidos de cadena ramificada.
Metionina (Met, M)
La metionina, llamada también ácido γ-metiltiol-α-aminobutírico, es un aminoácido descubierto durante la primera década del siglo XX, aislado a partir de la caseína, una proteína presente en la leche de vaca.
Es un aminoácido esencial, es hidrofóbico, pues su grupo R consiste en una cadena alifática con un átomo de azufre (-CH2-CH2-S-CH3).
Es fundamental para la síntesis de muchas proteínas, entre ellas hormonas, proteínas de la piel, del pelo y de las uñas de los animales. Es comercializada en forma de grageas que funcionan como relajantes naturales, útiles para dormir y, además, mantener el buen estado del cabello y las uñas.
Fenilalanina (Phe, F)
La fenilalanina o ácido β-fenil-α-aminopropiónico, es un aminoácido aromático cuyo grupo R es un anillo bencénico. Fue descubierta en 1879 en una planta de la familia Fabaceae y hoy se sabe que es parte de muchas resinas naturales como el poliestireno.
Como aminoácido hidrofóbico, la fenilalanina está presente en prácticamente todos los dominios hidrofóbicos de las proteínas. En muchas plantas, este aminoácido es fundamental para la síntesis de unos metabolitos secundarios conocidos como fenilpropanoides y los flavonoides.
En los animales la fenilalanina también se encuentra en péptidos de gran importancia como la vasopresina, la melanotropina y la encefalina, todos esenciales para el funcionamiento neuronal.
Tirosina (Tyr, Y)
La tirosina (ácido β-parahidroxifenil-α-aminopropiónico) es otro aminoácido aromático, cuyo grupo R es un anillo aromático asociado con un grupo hidroxilo (-OH), por lo que es capaz de interactuar con distintos elementos. Fue descubierto en 1846 y generalmente es obtenido a partir de la fenilalanina.
No es un aminoácido esencial, pero puede serlo si fallan sus rutas biosintéticas. Tiene muchas funciones en el cuerpo humano, entre las que destacan su participación como sustrato para la síntesis de neurotransmisores y hormonas como la adrenalina y la hormona tiroidea.
Es esencial para la síntesis de la melanina, una molécula que nos confiere protección frente a los rayos ultravioleta del sol. También contribuye en la producción de endorfinas (analgésicos endógenos) y antioxidantes como la vitamina E.
Actúa directamente en la fosforilación de proteínas, así como en la adición de grupos nitrogenados y sulfurados.
Triptófano (Trp, W)
Este aminoácido, también conocido como ácido 2-amino-3-indolilpropiónico, es parte del grupo de los aminoácidos esenciales y también es un aminoácido aromático, pues su grupo R consiste en un grupo indol.
Sus funciones principales en los animales tienen que ver, además de con la síntesis de proteínas, con la síntesis de serotonina, un neurotransmisor, y de melatonina, un antioxidante que funciona también en los ciclos de sueño y vigilia.
Este aminoácido también es empleado por las células como precursor para la formación del cofactor NAD, que participa en múltiples reacciones enzimáticas de óxido-reducción.
En las plantas, el triptófano es uno de los precursores principales para la síntesis de la hormona vegetal auxina, que participa en la regulación del crecimiento, del desarrollo y de otras funciones fisiológicas en estos organismos.
Serina (Ser, S)
La serina o el ácido 2-amino-3-hidroxipropanoico, es un aminoácido no esencial que puede ser producido a partir de la glicina. Su grupo R es un alcohol de fórmula -CH2OH, por lo que se trata de un aminoácido polar sin carga.
Es importante desde el punto de vista funcional en muchas proteínas esenciales y es requerida para el metabolismo de las grasas, de los ácidos grasos y de las membranas celulares. Participa en el crecimiento muscular y en la salud del sistema inmune de los mamíferos.
Sus funciones también se relacionan con la síntesis de cisteína, de purinas y pirimidinas (bases nitrogenadas), de ceramida y de fosfatidilserina (un fosfolípido de membrana). En las bacterias participa en la síntesis de triptófano y en los rumiantes en la gluconeogénesis.
Forma parte del sitio activo de enzimas con actividad hidrolítica conocidas como serín proteasas y también participa en la fosforilación de otras proteínas.
Treonina (Thr, T)
La treonina o ácido treo-Ls-α-amino-β-butírico es otro aminoácido esencial que forma parte de gran número de proteínas celulares en los animales y las plantas. Fue uno de los últimos aminoácidos descubiertos (1936) y tiene muchas funciones importantes en las células, entre ellas:
– Es sitio de unión para las cadenas carbohidratadas de las glucoproteínas
– Es sitio de reconocimiento para las proteínas quinasas con funciones específicas
– Es parte de proteínas importantes como las que forman el esmalte dental, la elastina y el colágeno, así como otras del sistema nervioso
– Farmacológicamente es empleada como suplemento alimenticio, ansiolítico y antidepresivo
El grupo R de la treonina, al igual que el de la serina, contiene un grupo -OH, por lo que se trata de un alcohol de estructura -CH-OH-CH3.
Cisteína (Cys, C)
Este aminoácido no esencial fue descubierto en 1810 como el principal constituyente de la proteína encontrada en los cuernos de distintos animales.
Su grupo R consiste en un grupo tiol o sulfhidrilo (-CH2-SH), por lo que es fundamental para la formación de puentes disulfuro intra- e intermoleculares en las proteínas donde se encuentra, lo que es muy importante para el establecimiento de la estructura tridimensional de estas.
Este aminoácido también participa en la síntesis del glutatión, de la metionina, del ácido lipoico, de la tiamina, de la coenzima A y de muchas otras moléculas importantes desde el punto de vista biológico. Además, forma parte de las queratinas, unas proteínas estructurales muy abundantes en los animales.
Asparagina (Asn, N)
La asparagina es un aminoácido no esencial, perteneciente al grupo de los aminoácidos polares sin carga. Este fue el primer aminoácido descubierto (1806), aislado del zumo de espárragos.
Se caracteriza por un grupo R es una carboxamida (-CH2-CO-NH2), por lo que puede formar puentes de hidrógeno fácilmente.
Es activo en el metabolismo celular y la fisiología corporal de los animales. Funciona en la regulación de la expresión genética y en el sistema inmune, además de participar en el sistema nervioso y en la desintoxicación de amonio.
Glutamina (Gln, G)
El grupo R de la glutamina es descrito por algunos autores como una amida de la cadena lateral del ácido glutámico (-CH2-CH2-CO-NH2). Este no es un aminoácido esencial, pues existen rutas para su biosíntesis en las células animales.
Participa directamente en el recambio de proteínas y en la señalización celular, en la expresión genética y en el sistema inmune de los mamíferos. Es considerada como un “combustible” para las células proliferativas y tiene funciones como inhibidor de la muerte celular.
La glutamina también participa en la síntesis de purinas, pirimidinas, ornitina, citrulina, arginina, prolina y asparagina.
Lisina (Lys, K)
La lisina o el ácido ε-aminocaproico es un aminoácido esencial para los seres humanos y otros animales. Fue descubierta en 1889 como parte de la caseína, de la gelatina, de la albúmina de huevo y de otras proteínas animales.
En su grupo R la lisina tiene un grupo amino cargado positivamente (-CH2-CH2-CH2-CH2-NH3+) caracterizado por su hidrofobicidad.
No solo actúa como micronutriente para las células corporales, sino que también es un metabolito para distintos tipos de organismos. Es fundamental para el crecimiento y la remodelación muscular y también parece tener actividad antiviral, en la metilación de proteínas y en otras modificaciones.
Histidina (His, H)
Es un aminoácido “semi-esencial”, pues hay rutas para su síntesis en los seres humanos adultos, pero no siempre copan los requerimientos corporales.
Se trata de un aminoácido polar que tiene un grupo R conocido como imidazolio, que tiene una estructura cíclica con dos átomos de nitrógeno cuyas características le permiten participan en distintas reacciones enzimáticas donde ocurren transferencias de protones.
La histidina participa en la metilación de proteínas, es parte de la estructura de la hemoglobina (la proteína que transporta oxígeno en la sangre de los animales), está en algunos dipéptidos antioxidantes y es precursor de otras moléculas importantes como la histamina.
Arginina (Arg, R)
Este aminoácido con carga positiva fue aislado por primera vez en 1895 a partir de las proteínas de los cuernos de algunos animales. No es un aminoácido esencial, pero es muy importante para la síntesis de la urea, una de las formas en las que se excreta el nitrógeno en los animales.
Su grupo R es -CH2-CH2-CH2-NH-C-NH-NH2 y actúa como antioxidante, regulador de la secreción hormonal, desintoxicador de amonio, regulador de la expresión genética, reservorio de nitrógeno, en la metilación de proteínas, etc.
Ácido aspártico (Asp, D)
El ácido aspártico tiene un grupo R con un segundo grupo carboxilo (-CH2-COOH) y forma parte del grupo de los aminoácidos cargados negativamente.
Sus principales funciones tienen que ver con la síntesis de purinas, pirimidinas, asparagina y arginina. Participa en reacciones de transaminación, en el ciclo de la úrea y en la síntesis de inositol.
Ácido glutámico (Glu, E)
También pertenece al grupo de los aminoácidos cargados negativamente, con un grupo R de estructura -CH2-CH2-COOH, muy parecido al del ácido aspártico. Fue descubierto en 1866 a partir de gluten de trigo hidrolizado y se sabe que forma parte de muchas proteínas comunes en muchos seres vivos.
Este aminoácido no esencial tiene muchas funciones importantes en las células de los animales, especialmente en la síntesis de glutamina y arginina, otros dos aminoácidos proteicos.
Además, es un importante mediador de la transmisión de señales excitatorias en el sistema nervioso central de los animales vertebrados, por lo que su presencia en ciertas proteínas es crucial para el funcionamiento del cerebro, para el desarrollo cognitivo, la memoria y el aprendizaje.
Referencias
- Fonnum, F. (1984). Glutamate: a neurotransmitter in the mammalian brain. Journal of Neurochemistry, 18(1), 27–33.
- Nelson, D. L., Lehninger, A. L., & Cox, M. M. (2008). Lehninger principles of biochemistry. Macmillan.
- Szabados, L., & Savoure, A. (2010). Proline: a multifunctional amino acid. Trends in plant science, 15(2), 89-97.
- Wu, G. (2009). Amino acids: metabolism, functions, and nutrition. Amino acids, 37(1), 1-17.
- Wu, G. (2013). Amino acids: biochemistry and nutrition. CRC Press.