Maltasa: características, síntesis y funciones
La maltasa, también conocida como α-glucosidasa, maltasa ácida, glucosa invertasa, glucosidosucrasa, α-glucosidasa lisosomal o maltasa-glucoamilasa, es la enzima encargada de la hidrólisis de la maltosa en las células del epitelio intestinal durante los pasos finales de la digestión del almidón.
Pertenece a la clase de las hidrolasas, específicamente a la subclase de las glicosidasas, que son capaces de romper los enlaces α-glucosídicos entre residuos de glucosa (EC. 3.2.1.20). Esta categoría agrupa diversas enzimas cuya especificidad está dirigida a la exo-hidrólisis de glucósidos terminales unidos por enlaces α-1,4.
Algunas maltasas son capaces de hidrolizar polisacáridos, pero con mucha menor velocidad. En general, tras la acción de la maltasa se liberan residuos de α-D-glucosa, no obstante, enzimas de la misma subclase pueden hidrolizar β-glucanos, liberando así residuos de β-D-glucosa.
La existencia de las enzimas maltasas se demostró inicialmente en el año 1880 y ahora se sabe que la misma no solo está presente en mamíferos, sino que también está en microorganismos como levaduras y bacterias, así como en muchas plantas superiores y cereales.
Un ejemplo de la importancia de la actividad de estas enzimas está relacionado con Saccharomyces cerevisiae, el microorganismo responsable de la producción de cerveza y pan, que es capaz de degradar maltosa y maltotriosa gracias a que posee enzimas maltasas, cuyos productos son metabolizados hacia los productos fermentativos característicos de este organismo.
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La maltasa es una proteína anfipática asociada a la membrana de las células de cepillo intestinales. Se conoce también una isoenzima conocida como maltasa ácida, ubicada en los lisosomas y capaz de hidrolizar diferentes tipos de enlaces glucosídicos en diferentes sustratos, no solo maltosa y enlaces α-1,4. Ambas enzimas comparten muchas características estructurales.
La enzima lisosomal tiene aproximadamente 952 aminoácidos y es procesada postraduccionalmente mediante glicosilación y remoción de péptidos en los extremos N- y C-terminales.
Estudios realizados con la enzima proveniente del intestino de ratas y cerdos establecen que en estos animales la enzima consiste en dos subunidades que difieren entre sí en cuanto a algunas propiedades físicas. Estas dos subunidades surgen de un mismo precursor polipeptídico que es cortado proteolíticamente.
A diferencia de los cerdos y las ratas, la enzima en humanos no posee dos subunidades, sino que es una sola, de gran peso molecular y altamente glicosilada (por N- y O-glicosilación).
La maltasa de levaduras, codificada por el gen MAL62, pesa 68 kDa y es una proteína citoplasmática que existe como monómero e hidroliza un amplio espectro de α-glucósidos.
En las levaduras existen cinco isoenzimas codificadas en las zonas teloméricas de cinco cromosomas diferentes. Cada locus codificante del gen MAL comprende también un complejo génico de todos los genes implicados en el metabolismo de maltosa, incluyendo las proteínas permeasas y reguladoras, como si de un operón se tratase.
Se ha demostrado que la enzima presente en plantas es sensible a temperaturas superiores a los 50°C y que la maltasa ocurre en grandes cantidades en cereales germinados y no germinados.
Además, durante la degradación del almidón, esta enzima es específica para la maltosa, ya que no actúa sobre otros oligosacáridos, pero siempre termina con la formación de glucosa.
La maltasa intestinal de los humanos es sintetizada como una sola cadena polipeptídica. Carbohidratos ricos en residuos de manosa son añadidos cotraduccionalmente por glucosilación, lo que parece proteger la secuencia de degradación proteolítica.
Estudios acerca de la biogénesis de esta enzima establecen que la misma es ensamblada como una molécula de alto peso molecular en un estado “unido a la membrana” del retículo endoplasmático, y que es procesada posteriormente por enzimas pancreáticas y “re-glicosilada” en el complejo de Golgi.
En las levaduras existen cinco isoenzimas codificadas en las zonas teloméricas de cinco cromosomas diferentes. Cada locus codificante del gen MAL comprende también un complejo génico de todos los genes implicados en el metabolismo de maltosa, incluyendo las proteínas permeasas y reguladoras.
El sistema de metabolismo de maltosa en las bacterias como por ejemplo E. coli, es muy similar al sistema de lactosa, especialmente en la organización genética del operón responsable de la síntesis de las proteínas reguladoras, transportadoras y con actividad enzimática sobre el sustrato (maltasas).
En la mayor parte de los organismos donde se ha detectado la presencia de enzimas como la maltasa, esta enzima ejerce el mismo papel: la degradación de disacáridos como la maltosa con el fin de obtener productos carbohidratados solubles más fácilmente metabolizables.
En el intestino de los mamíferos la maltasa tiene un papel clave en los pasos finales de la degradación del almidón. Las deficiencias en esta enzima se observan por lo general en patologías como la glucogenosis tipo II, que está relacionada con el almacenamiento del glucógeno.
En las bacterias y levaduras las reacciones catalizadas por enzimas de este tipo representan una fuente importante de energía en forma de glucosa que entra en la vía glucolítica, con fines fermentativos o no.
En las plantas, la maltasa, en conjunto con las amilasas, participa de la degradación del endospermo en las semillas que se encuentran “dormidas”, y que son activadas por las giberelinas, hormonas reguladoras del crecimiento vegetal, como requisito previo a la germinación.
Además, muchas plantas productoras de almidón transitorio durante el día poseen maltasas específicas que contribuyen en la degradación de los intermediarios de su metabolismo durante la noche, y se ha determinado que los cloroplastos son los principales lugares de almacenamiento de maltosa en estos organismos.
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