Amilasa: características, clasificación, estrucutura, funciones
Amilasa es el término empleado para identificar a un importante grupo de enzimas que se encarga de la hidrólisis de los enlaces glucosídicos entre las moléculas de glucosa presentes en carbohidratos, como el almidón y otros relacionados, que son ingeridos en la dieta de muchos organismos vivos.
Este tipo de enzimas es producido por bacterias, hongos, animales y plantas, donde catalizan básicamente las mismas reacciones y tienen variadas funciones, principalmente relacionadas con el metabolismo energético.
Los productos de las reacciones de hidrólisis de los enlaces glucosídicos pueden considerarse como característicos para cada tipo de enzima amilolítica, por lo que muchas veces este es un importante parámetro para su clasificación.
La importancia de estas enzimas, antropocéntricamente hablando, no es solamente fisiológica, puesto que en la actualidad este tipo de enzimas tiene gran trascendencia biotecnológica tanto en la producción industrial de alimentos, papel, textiles, azúcares y otros.
El término “amilasa” deriva del griego “amylon”, que significa almidón, y fue acuñado en 1833 por los científicos Payen y Persoz, quienes estudiaron las reacciones hidrolíticas de esta enzima sobre el almidón.
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Algunas amilasas en la naturaleza son multiméricas, como por ejemplo la β-amilasa de batata dulce, que se comporta como un tetrámero. No obstante, el peso molecular aproximado de los monómeros de amilasa está por el rango de los 50 kDa.
En general, tanto las enzimas vegetales como las animales poseen una composición relativamente “común” de aminoácidos y tienen actividades óptimas a pH entre las 5.5 y 8 unidades (siendo las amilasas animales más activas a pH más neutrales).
Las amilasas son enzimas capaces de hidrolizar enlaces glucosídicos de gran cantidad de polisacáridos, generalmente produciendo disacáridos, pero no son capaces de hidrolizar complejos como la celulosa.
El motivo por el cual las amilasas son tan importantes en la naturaleza, especialmente en la digestión de los carbohidratos, está relacionado con la ubicua presencia de su sustrato natural (el almidón) en los tejidos de los vegetales “superiores”, que sirven como fuente de alimento para múltiples tipos de animales y microorganismos.
Este polisacárido se compone, a su vez, de dos complejos macromoleculares conocidos como amilosa (insoluble) y amilopectina (soluble). Las porciones de amilosa están conformadas por cadenas lineales de residuos de glucosa unidos por enlaces α-1,4 y son degradadas por α-amilasas.
La amilopectina es un compuesto de alto peso molecular, está conformado por cadenas ramificadas de residuos de glucosa unidos por enlaces α-1,4, cuyas ramificaciones se sostienen por enlaces α-1,6.
Las enzimas amilasas se clasifican de acuerdo al sitio donde son capaces de romper los enlaces glucosídicos como endoamilasas o exoamilasas. Las primeras hidrolizan enlaces en regiones internas de los carbohidratos, mientras que las segundas solo pueden catalizar la hidrólisis de residuos en los extremos de los polisacáridos.
Además, la clasificación tradicional se relaciona con la estereoquímica de sus productos de reacción, por lo que estas proteínas con actividad enzimática también se clasifican como α-amilasas, β-amilasas o γ-amilasas.
-Las α-amilasas (α-1,4-glucano 4-glucano hidrolasas) son endoamilasas que actúan sobre enlaces internos de sustratos de conformación lineal y cuyos productos poseen configuración α y son mezclas de oligosacáridos.
-Las β-amilasas (α-1,4-glucano maltohidrolasas) son exoamilasas vegetales que actúan sobre enlaces en los extremos no reductores de los polisacáridos como el almidón y cuyos productos hidrolíticos son residuos de β-maltosa.
-Finalmente, las γ-amilasas son una tercera clase de amilasas también denominadas glucoamilasas (α-1,4-glucano glucohidrolasas) que, al igual que las β-amilasas, son exoamilasas capaces de remover unidades simples de glucosa de los extremos no reductores de los polisacáridos e invertir su configuración.
Esta última clase de enzimas puede hidrolizar tanto enlaces α-1,4 como enlaces α,1-6, convirtiendo sustratos como el almidón a D-glucosa. En los animales se encuentran principalmente en el tejido hepático.
Con el advenimiento de las nuevas técnicas de análisis bioquímico tanto de las enzimas como de sus sustratos y productos, ciertos autores han determinado que existen al menos seis clases de enzimas amilasas:
1-Endoamilasas que hidrolizan enlaces glucosídicos α-1,4 y que pueden “saltarse” (bypass) enlaces α-1,6. Ejemplo de este grupo son las α-amilasas.
2-Exoamilasas capaces de hidrolizar α-1,4 cuyo principales productos son residuos de maltosa y no pueden “saltarse” los enlaces α-1,6. Ejemplo del grupo son las β-amilasas.
3-Exoamilasas capaces de hidrolizar enlaces α-1,4 y α-1,6 como por ejemplo las amiloglucosidasas (glucoamilasas) y otras exoamilasas.
4-Amilasas que solo hidrolizan enlaces glucosídicos α-1,6. En este grupo están enzimas “desrramificadoras” y otras conocidas como pululanasas.
5-Amilasas como las α-glucosidasas, que preferencialmente hidrolizan enlaces α-1,4 de oligosacáridos cortos producidos por la acción de otras enzimas sobre sustratos como la amilosa o la amilopectina.
6-Enzimas que hidrolizan almidón hasta polímeros cíclicos no reductores de residuos D-glucosídicos conocidos como ciclodextrinas, como algunas amilasas bacterianas.
Muchas son las funciones que son adjudicadas a las enzimas con actividad amilasa, no sólo desde el punto de vista natural o fisiológico, sino también desde el punto de vista comercial e industrial, relacionado directamente con el hombre.
Las amilasas en los animales están presentes esencialmente en la saliva, el hígado y el páncreas, donde median la degradación de los diferentes polisacáridos consumidos en la dieta (de origen animal (glucógenos) o vegetal (almidones)).
La α-amilasa presente en la saliva se emplea como indicador del estado fisiológico de las glándulas salivales, puesto que constituye más del 40% de la producción proteica de estas glándulas.
En el compartimiento bucal, esta enzima se encarga de la “pre digestión” del almidón, produciendo residuos de maltosa, maltotriosa y dextrina.
En las plantas el almidón es un polisacárido de reserva y su hidrólisis, mediada por enzimas amilasas, tiene muchas funciones importantes. Entre ellas se pueden destacar:
- La germinación de las semillas de cereales por digestión de la capa de aleurona.
- La degradación de las sustancias de reserva para la adquisición de energía en forma de ATP.
Muchos microorganismos emplean amilasas para la obtención de carbono y energía a partir de diversas fuentes de polisacáridos. En la industria, estos microorganismos son explotados para la producción a gran escala de dichas enzimas, que sirven para satisfacer diferentes demandas comerciales del hombre.
En la industria las amilasas se emplean con diversos propósitos, entre los que destacan la manufactura de maltosa, de jarabes con alto contenido de fructosa, de mezclas de oligosacáridos, de dextrinas, etc.
Son empleadas también para la fermentación alcohólica directa de almidón hasta etanol en la industria cervecera, y para el aprovechamiento de las aguas de desecho producidas durante el procesamiento alimentos de origen vegetal como fuente de alimento para el crecimiento de microorganismos, por ejemplo.
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