Enzimas hidrolíticas: qué son, características, clasificación, función, usos
¿Qué son las enzimas hidrolíticas?
Las enzimas hidrolíticas, o hidrolasas, son moléculas que catalizan reacciones de hidrólisis (hidro= agua, lisis= ruptura), es decir, que catalizan una reacción química entre una molécula de agua y otra u otras moléculas.
Las hidrolasas, al igual que la mayoría de las enzimas, son de naturaleza proteica, lo que significa que están compuestas por una o más cadenas polipeptídicas o de aminoácidos.
Las enzimas están presentes en casi todas las reacciones bioquímicas de los organismos vivos. Se encargan de acelerar dichas reacciones reduciendo el nivel de energía propio de la reacción.
Por ejemplo, la mayoría de las enzimas digestivas son hidrolíticas. Estas se encargan de acelerar la descomposición de las moléculas complejas del bolo alimenticio.
La descomposición resulta en formas más sencillas fáciles de absorber por los organismos. Las enzimas no solo cumplen funciones vitales en los organismos, sino que también tienen importancia médica y económica.
Características de las enzimas hidrolíticas
– Las enzimas, por lo general, son moléculas de proteínas grandes, con una actividad regulada. Todas presentan una forma 3D específica.
– Trabajan a bajas concentraciones.
– No se modifican durante la reacción, por lo que pueden ser recuperadas sin cambios en su estructura molecular o proteica.
– Pueden procesar sustratos a una velocidad variable que pueden implicar miles de moléculas por minuto.
– Son específicas y pueden desnaturalizarse y /o verse afectadas por los cambios de temperatura, pH, concentraciones de los sustratos, entre otras.
– Las enzimas hidrolíticas son el grupo más grande de enzimas conocidas. Existen más de 200 hidrolasas que catalizan reacciones que rompen enlaces carbón-oxígeno, carbón-nitrógeno, carbón-carbón, fósforo-oxígeno (anhídrido fosfórico), incluso enlaces fósforo-nitrógeno.
– Tienen una amplia especificidad de sustratos.
– Son estereoselectivas.
Clasificación
La clasificación de las enzimas hidrolíticas se basa principalmente en la naturaleza del enlace hidrolizado, y del sustrato. La terminología taxonómica denomina hidrolasas o enzimas hidrolíticas a este tipo de enzimas.
Por otra parte, los nombres comunes de las enzimas están conformados con el sufijo –asa, por ejemplo, colinesterasa, esterasas y proteasas.
Finalmente, según la Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular, las enzimas son clasificadas por números denominados EC (enzime commission).
Las hidrolasas pertenecen al grupo 3 (EC3). Estas, a su vez, son subdivididas según el tipo de enlace que hidrolizan. Por ejemplo, si las enzimas hidrolizan amidas lineales su número es EC3.5.1, y si hidrolizan serin-proteasas su número es EC3.4.16.21.
Funciones en el cuerpo humano
Colinesterasa
La colinesterasa es una de las enzimas hidrolíticas conocidas más importantes. Hidroliza la acetilcolina y la convierte en colina y ácido acético.
Esta reacción específica actúa tras la transmisión del impulso nervioso, deteniendo la acción de las moléculas del neurotransmisor (acetilcolina).
Enzimas digestivas
Una de las reacciones enzimáticas más estudiadas es la de la degradación de alimentos en los organismos. Se conoce que durante la digestión las enzimas lipasas se encargan de hidrolizar los lípidos y las proteasas provocan la ruptura de las proteínas para obtener aminoácidos.
Las enzimas hidrolíticas son las encargadas de romper o dividir las moléculas grandes y convertirlas en formas más sencillas. Estas moléculas obtenidas serán utilizadas en la síntesis, excreción de desechos o como fuentes de carbono para la obtención de energía.
Una característica resaltante de las enzimas hidrolíticas digestivas, es que son extracelulares y que se mezclan con los alimentos en su paso por el tubo digestivo.
Estas enzimas son producidas por células que recubren el estómago, intestino y otros órganos como el páncreas.
Digestión celular
Los lisosomas son los principales protagonistas de la digestión celular. Existen más de 50 enzimas hidrolíticas específicas contenidas dentro de estas estructuras celulares.
Estas enzimas cumplen la función de digerir la materia orgánica compleja, convirtiéndola en moléculas más simples, por ejemplo, como monosacáridos o aminoácidos.
Usos
Industrial
Farmacéutica
Los avances tecnológicos y científicos de los últimos 20 años han derivado en importantes descubrimientos en el ámbito molecular de los mecanismos de funcionamiento de los compuestos.
De los seis tipos de enzimas conocidas, las hidrolíticas son las más empleadas (60%) en los procesos biocatalíticos de la industria farmacéutica.
Las lipasas son enzimas hidrolíticas que transforman triacilglicerol a glicerol y ácidos grasos libres. Estas enzimas sirven, en la industria farmacéutica, para desarrollar profenos (medicamentos antiinflamatorios) que actúan ante enfermedades reumatoides, artritis, dolores lumbares, etc.
Otras lipasas son empleadas para desarrollar compuestos como el sintón quiral (un antimicótico) y lotrafiban, que es un medicamento utilizado para prevenir los episodios trombóticos.
Alimentaria
Actualmente, las hidrolasas son enzimas fundamentales en la producción de diversos productos alimenticios, debido a las múltiples aplicabilidades que tienen en casi todos los procesos industriales de hoy en día.
Un área de interés relacionada con el empleo de enzimas hidrolíticas es la síntesis o producción de biomasa lignocelulósica. Esta biomasa tiene gran potencial en la industria para la obtención de biocombustibles.
Por otra parte, las proteasas, enzimas que catalizan la hidrólisis de compuestos peptídicos, tienen alta aplicación en la industria alimentaria, especialmente en la preparación de hidrolizados de proteína de soja.
También sirven para mejorar la calidad de los panes, en edulcorantes, en la reducción de los sabores amargos de distintos alimentos, incluso como ablandadores de carne.
La industria agrícola emplea las pectinasas. Estas son un grupo de enzimas capaces de descomponer polímeros ácidos y neutros muy ramificados (grupos pectinos) que se encuentran en la pared celular de las plantas.
Las pectinasas más utilizadas a nivel agrícola industrial provienen del microorganismo llamado Aspergillus niger y son utilizadas para la fermentación en cultivos sumergidos y fermentación de sustratos sólidos.
A las pectinasas también las emplean en la elaboración de zumos o jugos frutales y sirven para bajar la turbidez o clarificar, mejorando la calidad de estos. También las emplean para la producción de mermeladas y pulpas de frutas.
Detergentes
Desde principios del siglo pasado se sabe que las proteasas digestivas limpian la ropa. Ya para finales del siglo pasado la mayoría de los detergentes contenían enzimas digestivas como amilasas y lipasas.
Se conoce muy bien que el uso de estas enzimas en la industria de los detergentes hace más eficiente el proceso del lavado. Reducen el gasto de agua, son biodegradables y aseguran una limpieza total.
Bacillus licheniformis y Aspergillus flavus producen proteasas utilizadas para la producción de detergentes. El producto obtenido sirve para la remoción de manchas de origen proteico como la sangre, por ejemplo.
Los hongos producen celulasas. Las celulasas sirven como detergente para eliminar manchas de tierras o restos vegetales.
Otras enzimas, como las lipasas, sirven para la remoción de manchas de origen oleico, como grasas o pinturas labiales. El hongo Aspergillus oryzae es empleado industrialmente para producir estas enzimas.
Referencias
- Enzyme. Recuperado de en.wikipedia.org.
- Enzyme, Biochemistry. Recuperado de britannica.com.
- Introduction to Enzyme Class 3: Hydrolases. Recuperado de chem.uwec.edu.
- Hydrolase. Recuperado de chemistryexplained.com.
- T. McKee & J.R. McKee (2003). Biochemistry. Boston: McGraw-Hill.
- Digestive enzymes. Recuperado de sciencelearn.org.nz
- M. Hernaís. Biocatálisis aplicada a la obtención de fármacos y productos de alto valor añadido. Capítulo VI. Recuperado de analesranf.com.
- Las enzimas en los jabones para la ropa. Recuperado de argenbio.org