Invertasa: características, estructura, funciones
La invertasa, también conocida como β-fructofuranosido fructo hidrolasa, es una enzima glicosil hidrolasa muy abundante en la naturaleza. Es capaz de hidrolizar el enlace glucosídico entre los dos monosacáridos que componen la sacarosa, produciendo los azúcares “invertidos” glucosa y fructosa.
Está presente en microorganismos, animales y plantas, no obstante, las enzimas más estudiadas son las de origen vegetal y las de bacterias y levaduras, pues han servido como modelo para muchos estudios cinéticos pioneros en el campo de la enzimología.
La invertasa participa en una reacción catalítica que permite la liberación de residuos de glucosa que, dependiendo de las necesidades fisiológicas del organismo donde se expresa, pueden ser empleados para la obtención de ATP y NADH. Con ello se consigue sintetizar polisacáridos de almacenamiento en distintos orgánulos o tejidos, entre otros.
Este tipo de enzimas participa también en el control de la diferenciación y el desarrollo celular, puesto que son capaces de producir los monosacáridos que, en las plantas, también tienen funciones importantes en la regulación de la expresión génica.
Se encuentran típicamente en la piel de los frutos de la vid, en los guisantes, en las plantas de pera japonesa y en la avena. Aunque las enzimas más explotadas comercialmente son las de levaduras como S. cerevisiae y las de cierto tipo de bacterias.
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En la naturaleza pueden encontrarse diferentes formas de invertasas y ello depende, principalmente, del organismo que se considere. Las levaduras, por ejemplo, tienen dos tipos de invertasa: una intracelular o citosólica y otra extracelular o periplásmica (entre la pared celular y la membrana plasmática).
En las bacterias, las invertasas funcionan en la hidrólisis de la sacarosa, pero frente a elevadas concentraciones de este sustrato, exhiben también una actividad fructosiltransferasa, pues son capaces de transferir residuos fructosil al disacárido sacarosa.
Ya que estas enzimas pueden trabajar en rangos muy amplios de pH, algunos autores han propuesto que pueden clasificarse como:
– Acídicas (pH entre 4.5 y 5.5)
– Neutrales (pH cercanos a 7)
– Alcalinas (pH entre 6.5 y 8.0).
Las invertasas alcalinas han sido reportadas en la mayoría de las plantas y en cianobacterias, mientras que las bacterias poseen invertasas activas a pH neutros y alcalinos.
En las plantas existen tres tipos de enzimas invertasas, que se ubican en compartimentos subcelulares diferentes y que poseen características y propiedades bioquímicas diferentes.
Así mismo, las funciones de cada tipo de invertasa descrita son distintas, puesto que aparentemente “dirigen” los disacáridos de sacarosa a rutas celulares específicas en la planta.
Entonces, de acuerdo con su ubicación subcelular, las invertasas de origen vegetal pueden ser:
– Invertasas vacuolares
– Invertasas extracelulares (en la pared celular)
– Invertasas citosólicas.
Las invertasas vacuolares existen como dos isoformas solubles y acídicas en el lumen de la vacuola, entretanto que las invertasas “extracelulares” son proteínas periféricas de membrana, asociadas con la membrana plasmática a través de interacciones iónicas.
Ya que tanto las invertasas vacuolares como las extracelulares catalizan la hidrólisis de la sacarosa comenzando por el residuo de fructosa, estas se han denominado β-fructofuranosidasas y se ha demostrado que también actúan sobre otros oligosacáridos que contienen residuos de β-fructosa, es decir, no son específicas.
El otro tipo de invertasas vegetales es el de las invertasas citosólicas, que también existen como dos isoformas neutras/alcalinas. Estas son específicas para la sacarosa y no han sido tan estudiadas como las otras dos.
La mayor parte de las invertasas descritas hasta ahora presentan formas diméricas e incluso multiméricas. Las únicas invertasas monoméricas que se conocen son las de bacterias y, en estos organismos, tienen entre 23 y 92 kDa de peso molecular.
Las invertasas vacuolares y extracelulares de las plantas tienen pesos moleculares entre los 55 y 70 kDa y la mayoría son N-glicosiladas. Lo que es cierto para la mayor parte de las invertasas extracelulares encontradas en la naturaleza, que se asocian con la cara externa de la membrana plasmática.
Las isoenzimas de levaduras tienen pesos moleculares un tanto superiores, pues rondan entre los 135 y los 270 kDa.
Otros estudios realizados con enzimas bacterianas también han demostrado que estas enzimas tienen un centro catalítico rico en estructuras β-plegadas.
Dependiendo del organismo donde se expresan, las enzimas invertasas pueden cumplir muchas funciones fundamentales, adicionales a la del transporte de azúcares y la hidrólisis de la sacarosa a sus monosacáridos constituyentes. No obstante, las funciones naturales más revisadas son de plantas.
La sacarosa, que es sustrato para la enzima invertasa, es uno de los azúcares que se produce en las plantas durante la fotosíntesis, después de que el dióxido de carbono es reducido, en presencia de luz, para formar carbohidratos y agua.
Estos carbohidratos son la principal fuente de energía y carbono de los tejidos vegetales no fotosintéticos y deben ser transportados vascularmente a través del floema y desde las hojas, que son los principales órganos fotosintéticos.
Dependiendo de la invertasa que participe, los residuos de glucosa y de fructosa que se obtienen de la hidrólisis de esta sacarosa son dirigidos a distintas rutas metabólicas, donde son el combustible esencial para producir energía en forma de ATP y poder reductor en forma de NADH.
Además de ser cruciales para la obtención de energía metabólica, las invertasas vegetales participan en el control de la osmorregulación y en el crecimiento y alargamiento de las células vegetales.
Esto es producto del incremento de la presión osmótica generado por la hidrólisis de la sacarosa, que genera dos nuevas moléculas osmóticamente activas: la glucosa y la fructosa.
Si se hace una revisión bibliográfica será fácil constatar que a la invertasa también se le atribuyen funciones en los mecanismos de defensa de las plantas relacionados con patógenos.
Se ha establecido que la invertasa es la conexión entre la degradación de carbohidratos y las respuestas a patógenos, ya que esta enzima provee los azúcares que incrementan la expresión de los genes inducibles por azúcares, que usualmente se relacionan con la expresión de las proteínas relacionadas con patógenos (PR, del inglés Pathogen Related).
Desde su descubrimiento, la reacción catalizada por las invertasas ha sido explotada industrialmente en numerosos sectores del comercio, entre ellos la industria cervecera o la panadera.
En el área alimenticia, las invertasas son empleadas para la preparación de jaleas y confituras, caramelos, cubiertas líquidas o rellenos de bizcochos y bombones. Además, una de sus aplicaciones más populares es la de la producción de siropes, ya que estos tienen mayor contenido de azúcar, pero no son susceptibles a la cristalización.
En la industria farmacéutica son útiles para la preparación de jarabes para la tos y tabletas de ayuda digestiva, así como para la síntesis de probióticos y prebióticos, comida para bebés y formulaciones de alimentos para animales (especialmente para el ganado y las abejas).
Se han empleado también en la industria papelera, para la fabricación de cosméticos, para la producción de alcohol etílico y de ácidos orgánicos como el ácido láctico y otros. Las invertasas de origen vegetal también son explotadas para la síntesis de cauchos naturales.
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