Interacciones hidrofóbicas: qué es, importancia y ejemplos
Las interacciones hidrofóbicas (HI) son las fuerzas que mantienen la cohesión entre compuestos apolares inmersos en una solución o solvente polar. A diferencia de otras interacciones de carácter no-covalente, como los puentes de hidrógeno, las interacciones iónicas o las fuerzas de van der Waals, las interacciones hidrofóbicas no dependen de las propiedades intrínsecas de los solutos, sino más bien de los solventes.
Un ejemplo muy ilustrativo de estas interacciones puede ser la separación de fases que ocurre cuando se trata de mezclar agua con aceite. En este caso, las moléculas de aceite “interactúan” entre sí como resultado del ordenamiento de las moléculas de agua a su alrededor.
La noción de estas interacciones existe desde antes de los años cuarenta. No obstante, el término “enlace hidrofóbico” fue acuñado por Kauzmann en el año 1959, mientras estudiaba los factores más importantes en la estabilización de la estructura tridimensional de ciertas proteínas.
Las HI son de las interacciones inespecíficas más importantes que tienen lugar en los sistemas biológicos. También tienen un papel importante en gran variedad de aplicaciones ingenieriles y de la industria química y farmacéutica que conocemos hoy en día.
Índice del artículo
- 1 ¿En qué consisten las interacciones hidrofóbicas?
- 2 Importancia biológica
- 3 Ejemplos de Interacciones hidrofóbicas
- 4 Referencias
La causa física de las HI se basa en la incapacidad de las sustancias apolares de formar enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua en una solución.
Se conocen como “interacciones inespecíficas” dado que no se relacionan con la afinidad entre las moléculas de soluto, sino más bien con la tendencia de las moléculas de agua a mantener sus propias interacciones por medio de enlaces de hidrógeno.
Al entrar en contacto con el agua, las moléculas apolares o hidrofóbicas tienden a agregarse espontáneamente, en aras de conseguir la mayor estabilidad al disminuir el área de superficie de contacto con el agua.
Este efecto podría confundirse con una fuerte atracción, pero no es más que una consecuencia del carácter apolar de las sustancias en relación con el solvente.
Explicado desde un punto de vista termodinámico, estas asociaciones espontáneas ocurren en búsqueda de un estado energéticamente favorable, donde se tenga la menor variación de energía libre (∆G).
Teniendo en cuenta que ∆G = ∆H – T∆S, el estado más energéticamente favorable será aquel donde la entropía (∆S) sea mayor, es decir, donde existan menos moléculas de agua cuya libertad rotacional y traslacional esté reducida por el contacto con un soluto apolar.
Cuando las moléculas apolares se asocian entre sí, obligadas por las moléculas de agua, se obtiene un estado más favorable que si estas moléculas permanecieran separadas, cada una rodeada por una “jaula” de moléculas de agua diferente.
Las HI tienen una gran relevancia ya que ocurren en diversidad de procesos bioquímicos.
Entre estos procesos se encuentran los cambios conformacionales en las proteínas, la unión de sustratos a enzimas, la asociación de subunidades de complejos enzimáticos, la agregación y formación de membranas biológicas, la estabilización de proteínas en soluciones acuosas y otros.
En términos cuantitativos, diferentes autores se han dado a la tarea de determinar cuál es la importancia de las HI en la estabilidad de la estructura de gran cantidad de proteínas, concluyendo que estas interacciones contribuyen en más de un 50%.
Muchas proteínas de membrana (integrales y periféricas) se asocian a las bicapas lipídicas gracias a HI cuando, en sus estructuras, dichas proteínas poseen dominios con carácter hidrofóbico. Además, la estabilidad de la estructura terciaria de muchas proteínas solubles depende de HI.
Algunas técnicas en el estudio de la Biología Celular explotan la propiedad que poseen algunos detergentes iónicos para formar micelas, que son estructuras “semiesféricas” de compuestos anfifílicos cuyas regiones apolares se asocian entre sí gracias a HI.
Las micelas también son empleadas en estudios farmacéuticos que involucran la entrega de drogas liposolubles y su formación también es esencial para la absorción de vitaminas y lípidos complejos en el cuerpo humano.
Un excelente ejemplo de HI es la formación de membranas celulares. Tales estructuras están compuestas por una bicapa de fosfolípidos. Su organización se da gracias a las HI que ocurren entre las colas apolares en “repulsión” al medio acuoso circundante.
Las HI tienen una gran influencia sobre el plegamiento de las proteínas globulares, cuya forma biológicamente activa se obtiene tras el establecimiento de una configuración espacial particular, gobernada por la presencia de determinados residuos aminoacídicos en la estructura.
- El caso de la apomioglobina
La apomioglobina (mioglobina carente del grupo hemo) es una pequeña proteína alfa-helicoidal que ha servido como modelo para estudiar el proceso de plegamiento y la importancia de las HI entre los residuos apolares en la cadena polipeptídica de la misma.
En un estudio realizado por Dyson y colaboradores en 2006 donde se emplearon secuencias mutadas de la apomioglobina, se demostró que la iniciación de los eventos de plegamiento de esta depende primordialmente de las HI entre los aminoácidos con grupos apolares de las alfa-hélices.
Así, pequeños cambios introducidos en la secuencia aminoacídica significan importantes modificaciones en la estructura terciaria, lo que da lugar a proteínas mal formadas e inactivas.
Otro ejemplo claro de las HI es el modo de acción de los detergentes comerciales que empleamos con fines domésticos cada día.
Los detergentes son moléculas anfipáticas (con una región polar y otra apolar). Pueden “emulsificar” grasas puesto que tienen la capacidad de formar enlaces de hidrógeno con las moléculas de agua y tener interacciones hidrofóbicas con los lípidos presentes en las grasas.
Al entrar en contacto con grasas en una solución acuosa, las moléculas de detergente se asocian entre sí de tal manera que las colas apolares se enfrentan, encerrando las moléculas lipídicas, y se exponen hacia la superficie de la micela las regiones polares, que entran en contacto con el agua.
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