Miofibrillas: características, estructura, composición, funciones
Las miofibrillas son las unidades estructurales de las células musculares, también conocidas como fibras musculares. Son muy abundantes, se arreglan paralelamente y están embebidas por el citosol de estas células.
Las células o fibras musculares estriadas son células muy largas, pudiendo medir hasta 15 cm de largo y desde 10 a 100 μm de diámetro. Su membrana plasmática se conoce como sarcolema y su citosol como sarcoplasma.
Dentro de dichas células se encuentran, además de las miofibrillas, múltiples núcleos y mitocondrias que se conocen como sarcosomas, así como un prominente retículo endoplásmico conocido como retículo sarcoplásmico.
Las miofibrillas se reconocen como los “elementos contráctiles” de los músculos en los animales vertebrados. Están compuestas por varios tipos de proteínas que son las que les dan las características elásticas y retráctiles. Además, ocupan parte importante del sarcoplasma de las fibras musculares.
Índice del artículo
- 1 Diferencias entre las fibras musculares
- 2 Características generales
- 3 Estructura y composición
- 4 Funciones
- 5 Referencias
Existen dos tipo de fibras musculares: las fibras estriadas y las lisas, cada una con una distribución anatómica y una función específica. Las miofibrillas son especialmente importantes y evidentes en las fibras musculares estriadas que conforman el músculo esquelético.
Las fibras estriadas presentan un patrón repetitivo de bandas transversales cuando son observadas al microscopio y se encuentran asociadas a la musculatura esquelética y parte de la musculatura cardíaca.
Las fibras lisas, por el contrario, no presentan el mismo patrón bajo el microscopio y se encuentran en los músculos característicos de la vasculatura y el sistema digestivo (y todas las vísceras).
Las miofibrillas están compuestas por dos tipos de filamentos contráctiles (conocidos también como los miofilamentos), que a su vez se componen de las proteínas filamentosas miosina y actina, que serán descritos más adelante.
Distintos investigadores han determinado que la vida media de las proteínas contráctiles de las miofibrillas va desde 5 días hasta 2 semanas, por lo que el músculo es un tejido altamente dinámico, no sólo desde el punto de vista contráctil, sino de la síntesis y la renovación de sus elementos estructurales.
La unidad funcional de cada miofibrilla en las células o fibras musculares se denomina sarcómero y se encuentra delimitada por una región conocida como “banda o línea Z”, desde donde se extienden los miofilamentos de actina paralelamente ordenados.
Puesto que las miofibrillas ocupan parte sustancial del sarcoplasma, estas estructuras fibrosas restringen la ubicación de los núcleos de las células a las que pertenecen hacia la periferia de las mismas, cercanos al sarcolema.
Algunas patologías humanas se relacionan con el desplazamiento de los núcleos hacia el interior de los haces miofibrilares, y estas se conocen como las miopatías centro-nucleares.
Las primeras miofibrillas se ensamblan durante el desarrollo del músculo esquelético embrionario.
Las proteínas que conforman los sarcómeros (las unidades funcionales de las miofibrillas) se alinean inicialmente a partir de los extremos y costados de unas “premiofibrillas” que están compuestas por filamentos de actina y pequeñas porciones de miosina II no-muscular y α-actina específica de músculo.
A medida que esto ocurre, en las fibras musculares se expresan, en proporciones diferentes, los genes codificantes para las isoformas cardíaca y esquelética de la α-actina. Primero es mayor la cantidad de isoforma cardíaca que se expresa y luego esto cambia hacia la esquelética.
Posterior a la formación de las premiofibrillas, las miofibrillas nacientes se ensamblan detrás de la zona de formación de premiofibrillas y en estas se detecta la forma de miosina II muscular.
En este punto, los filamentos de miosina se alinean y se acomplejan con otras proteínas específicas de unión a miosina, lo que también ocurre con los filamentos de actina.
Como se comentó hace un instante, las miofibrillas están compuestas por unos miofilamentos de proteínas contráctiles: la actina y la miosina, que también se conocen como miofilamentos delgados y gruesos, respectivamente. Estos son visibles al microscopio óptico.
Los filamentos delgados de las miofibrillas están conformados por la proteína actina en su forma filamentosa (actina F), que es un polímero de la forma globular (actina G), que tiene un tamaño menor.
Las hebras filamentosas de actina G (actina F) forman una doble hebra que se enrolla en forma de hélice. Cada monómero de estas pesa más o menos 40 kDa y es capaz de unirse a la miosina en sitios particulares.
Estos filamentos tienen cerca de 7 nm de diámetro y se extienden entre dos zonas conocidas como la banda I y la banda A. En la banda A, estos filamentos se ubican alrededor de los filamentos gruesos formando un arreglo hexagonal secundario.
Concretamente, cada filamento delgado se encuentra simétricamente separado de tres filamentos gruesos, y cada filamento grueso está rodeado por seis filamentos delgados.
Los filamentos delgados y los gruesos interactúan entre sí a través de “puentes cruzados” que sobresalen de los filamentos gruesos y que aparecen en la estructura de la miofibrilla en intervalos regulares de distancias cercanas a los 14 nm.
Los filamentos de actina y otras proteínas asociadas se extienden sobresaliendo de los “bordes” de las líneas Z y se solapan con los filamentos de miosina hacia el centro de cada sarcómero.
Los filamentos gruesos son polímeros de la proteína miosina II (de 510 kDa cada uno) y están delimitados por las regiones conocidas como “bandas A”.
Los miofilamentos de miosina tienen aproximadamente 16 nm de largo y se encuentran distribuidos en arreglos hexagonales (si se observa una sección transversal de una miofibrilla).
Cada filamentos de miosina II está conformado por muchas moléculas de miosina empaquetadas, cada una de las cuales consiste en dos cadenas polipeptídicas que poseen una región o “cabeza” en forma de maza y que se acomodan en “manojos” para formar los filamentos.
Ambos manojos están sostenidos a través de sus extremos en el centro de cada sarcómero, de forma que las “cabezas” de cada miosina están dirigidas hacia la línea Z, donde se fijan los filamentos delgados.
Las cabezas de miosina cumplen funciones muy importantes, dado que poseen sitios de unión para moléculas de ATP y, además, durante la contracción muscular, son capaces de formar los puentes cruzados para interactuar con los filamentos delgados de actina.
Los filamentos de actina se “anclan” o se “fijan” a la membrana plasmática de las fibras musculares (sarcolema) gracias a su interacción con otra proteína conocida como distrofina.
Además, existen dos proteínas importantes de unión a actina conocidas como troponina y tropomiosina que, en conjunto con los filamentos de actina, forman un complejo proteico. Ambas proteínas son esenciales para la regulación de las interacciones que tienen lugar entre filamentos delgados y gruesos.
La tropomiosina también es una molécula filamentosa de dos hebras que se asocia con las hélices de actina específicamente en la región de los surcos que se dan entre las dos hebras. La troponina es un complejo proteico globular tripartito que se dispone en intervalos sobre los filamentos de actina.
Este último complejo funciona como un “switch” calcio-dependiente que regula los procesos de contracción de las fibras musculares, por lo que es de suma importancia.
En el músculo estriado de los animales vertebrados, además, existen otras dos proteínas que interactúan con los filamentos gruesos y delgados, conocidas como titina y nebulina, respectivamente.
La nebulina tiene importantes funciones en la regulación de la longitud de los filamentos de actina, mientras que la titina participa en el soporte y anclaje de los filamentos de miosina en una región del sarcómero conocida como la línea M.
Otras proteínas
Existen otras proteínas que se asocian con los miofilamentos gruesos que se conocen como la proteína C de unión a la miosina y la miomesina, que se encargan de la fijación de los filamentos de miosina en la línea M.
Las miofibrillas tienen implicaciones elementales en la capacidad de movimiento de los animales vertebrados.
Puesto que están constituidas por los complejos de proteínas fibrosas y contráctiles del aparato muscular, estas son esenciales para ejecutar las respuestas a los estímulos nerviosos que conllevan al movimiento y al desplazamiento (en los músculos estriados esqueléticos).
Las indiscutibles propiedades dinámicas del músculo esquelético, que comprende más del 40% del peso corporal, están conferidas por las miofibrillas que, al mismo tiempo, poseen entre el 50 y el 70% de las proteínas del cuerpo humano.
Las miofibrillas, como parte de estos músculos, participan en todas sus funciones:
– Mecánicas: para convertir la energía química en energía mecánica para generar fuerza, mantener la postura, producir movimientos, etc.
– Metabólicas: puesto que el músculo participa en el metabolismo energético basal y sirve como sitio de almacenamiento de sustancias fundamentales como aminoácidos y carbohidratos; también contribuye a la producción de calor y al consumo de la energía y el oxígeno empleados durante la realización de actividades físicas o ejercicios deportivos.
Ya que las miofibrillas están compuestas principalmente por proteínas, estas representan un sitio de almacenamiento y liberación de aminoácidos que contribuyen al mantenimiento de los niveles sanguíneos de glucosa durante el ayuno o la inanición.
También, la liberación de los aminoácidos a partir de estas estructuras musculares tiene trascendencia desde el punto de vista de las necesidades biosintéticas de otros tejidos como la piel, el cerebro, el corazón y otros órganos.
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