Ovoalbúmina: estructura, funciones, desnaturalización
La ovoalbúmina es la proteína más abundante de la “clara” de los huevos de las aves. Pertenece a la familia de proteínas conocida como “serpins” o “inhibidores de serín proteasas”, que es un grupo sumamente diverso de proteínas eucariotas (incluye a más de 300 proteínas homólogas).
Fue una de las primeras proteínas aisladas con gran pureza y, gracias a su sorprendente abundancia en las estructuras reproductivas de las aves, esta es ampliamente utilizada como “modelo” en la preparación de “estándares” para el estudio de la estructura, las propiedades, la síntesis y la secreción de muchas proteínas.
En términos porcentuales, la ovoalbúmina comprende entre el 60 y el 65% del contenido proteico total de la clara de huevo, pero a diferencia de los demás miembros de la familia de proteínas serpins, esta no tiene actividad como inhibidor de proteasas.
La clara de los huevos de gallina tiene, además, otras proteínas:
– La ovotransferrina, también llamada conalbúmina, que representa el 13% del contenido proteico total de la clara
– La ovomucoide, una glicoproteína que comprende el 11% del total
– La ovomucina, otra glicoproteína sulfatada que representa el 3.5%
– La lisozima o muramidasa, que también comprende el 3.5% del total de proteínas de la clara
– Las globulinas, que representan el 4%
La síntesis de la ovoalbúmina ocurre a partir de una mezcla de péptidos intermediarios durante el tránsito del huevo por el oviducto de las aves y existen reportes de que la transcripción de los genes implicados solo ocurre en respuesta a la presencia del estrógeno, una hormona sexual.
Índice del artículo
La ovoalbúmina es una fosfoglicoproteína monomérica de alrededor de 45 kDa de peso molecular y un punto isoeléctrico cercano a 4.5. En su estructura, por lo tanto, hay numerosos sitios para fosforilación y glicosilación, que son modificaciones postraduccionales muy comunes en las proteínas.
Esta proteína es codificada por un gen de 7.700 pares de bases, caracterizado por la presencia de 8 exones intercalados con 7 intrones, por lo que se intuye que su mensajero sufre múltiples modificaciones post-transcripcionales para rendir la proteína madura.
La ovoalbúmina de los huevos de gallina posee 386 residuos aminoacídicos y se ha demostrado que la forma pura de esta proteína consiste en tres subclases conocidas como A1, A2 y A3, caracterizadas por contener dos, uno y ningún grupo fosfato, respectivamente.
Respecto a la estructura terciaria, la secuencia aminoacídica de la ovoalbúmina revela la presencia de 6 residuos de cisteína, entre los cuales se forman cuatro puentes disulfuro. Además, algunos estudios estructurales han comprobado que el extremo N-terminal de esta proteína está acetilado.
Cuando los huevos son almacenados, la estructura de la ovoalbúmina se modifica, formándose lo que se conoce en la literatura como S-ovoalbúmina, que es un forma más estable frente al calor y que se forma debido a mecanismos de intercambio entre disulfuros y sulfidrilos.
Además de la temperatura de almacenamiento, esta “forma” de la ovoalbúmina también se forma dependiendo del pH interno de los huevos, lo que puede esperarse en cualquier tipo de proteína en la naturaleza.
La S-ovoalbúmina es, entonces, a la que se le atribuyen algunas reacciones de hipersensibilidad que sufren algunas personas después de ingerir huevos.
A pesar de que la ovoalbúmina pertenece a una familia de proteínas caracterizadas por su actividad como inhibidores de proteasas, esta no posee actividad inhibitoria y su función no ha sido completamente dilucidada.
No obstante, se ha hipotetizado que una función potencial de esta enzima es la del transporte y el almacenamiento de iones metálicos desde y hacia el embrión. Otros autores han propuesto que esta también funciona como fuente nutricional del embrión durante su crecimiento.
Desde el punto de vista experimental, la ovoalbúmina representa a una de las principales proteínas “modelo” para diversos sistemas de estudio estructural, funcional, de síntesis y de secreción proteica, por lo que ha sido muy importante para el avance en materia científica.
Además, en vista de que es una de las proteínas más abundantes en la clara del huevo de gallina, esta es una proteína sumamente importante para la nutrición de los seres humanos y de otros animales que se alimentan de los huevos de distintas aves.
En el aspecto culinario, la ovoalbúmina, así como el resto de las proteínas de la clara del huevo, se emplean por sus propiedades funcionales, especialmente por la capacidad de formación de espuma, proceso durante el cual los polipéptidos se desnaturalizan, formando la interfase aire/líquido estable propia de dicho estado de dispersión.
Puesto que la ovoalbúmina posee numerosos grupos sulfhidrilo, esta es una proteína bastante reactiva y fácilmente desnaturalizable.
La temperatura de desnaturalización de la ovoalbúmina está entre 84 y 93 °C, siendo 93 aquella que caracteriza a la forma S-ovoalbúmina, que es más estable a mayores temperaturas. La desnaturalización de la ovoalbúmina por calor resulta en la formación de los “geles” blanquecinos característicos que se observan durante la cocción de los huevos.
El pH también es un factor importante cuando se considera la desnaturalización de esta proteína, así como el tipo y la concentración de sales. Para la ovoalbúmina, el pH de desnaturalización está alrededor de 6.6.
Bajo diferentes condiciones de desnaturalización, las moléculas de ovoalbúmina tienen una elevada tendencia a agregarse, proceso que usualmente puede ser acelerado con la adición de sales y el incremento de la temperatura.
La capacidad de la ovoalbúmina y de otras proteínas de la clara de huevo para formar estructuras tipo gel cuando son calentadas, así como su capacidad de unirse a moléculas de agua y funcionar como emulsificantes, son las que les dan sus características funcionales más importantes y la razón por la cual son tan explotadas especialmente en la industria alimenticia.
El proceso de desnaturalización de esta proteína ha sido muy útil para la investigación de los mecanismos de transición entre los estados sólido y gel, así como también para el estudio del efecto que tienen distintos tipos de sales a distintas concentraciones (fuerza iónica) sobre la integridad de las proteínas.
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