Mioglobina: qué es, estructura, función, valores normales
¿Qué es la mioglobina?
La mioglobina es una proteína globular intracelular que se encuentra en el citosol de las células musculares esqueléticas y cardíacas. Tiene como función fundamental constituir una reserva de oxígeno y favorecer el transporte intracelular de oxígeno.
John Kendrew y Max Perutz recibieron el premio Nobel de química en 1962 por sus estudios sobre las proteínas globulares. Estos autores dilucidaron la estructura tridimensional de la mioglobina y de la hemoglobina, respectivamente. Históricamente la mioglobina fue una de las primeras proteínas de las que se determinó la estructura tridimensional.
Las proteínas globulares son moléculas compactas con una forma esférica; son solubles en el citosol o en la porción lipídica de las membranas celulares. Son las responsables de las principales acciones biológicas, en contraposición a las proteínas fibrosas, cuyas principales funciones son estructurales.
La mioglobina le da el color rojo a la carne fresca. Esto ocurre cuando la mioglobina se encuentra oxigenada como oximioglobina y el hierro que la compone se encuentra en forma de hierro ferroso: Mb-Fe2+O2.
Cuando la carne se expone al medio ambiente el hierro ferroso, inestable, se oxida y se convierte en férrico y bajo esas condiciones la coloración cambia a tonos marrones por la formación de metamioglobina (Mb-Fe3+ + O2●-).
Normalmente los niveles de mioglobina sanguínea son muy pequeños, están en el orden de los microgramos por litro (μg/L). Estos niveles aumentan cuando ocurre destrucción muscular como en la rabdomiólisis del músculo esquelético o en caso de infarto cardíaco con destrucción tisular y en algunas miopatías.
Su presencia en la orina se observa en ciertas condiciones en las que los daños tisulares son muy importantes. Su valor diagnóstico temprano para el infarto cardíaco es discutible.
Estructura de la mioglobina
La mioglobina tiene un peso molecular de casi 18 kDa incluyendo al grupo hemo. Está compuesta por cuatro segmentos helicoidales unidos por “giros bruscos”. Estas hélices de la mioglobina están estrechamente empaquetadas y mantienen su integridad estructural aun cuando se retira el grupo hemo.
La estructura de las proteínas globulares, así como de todas las proteínas celulares, es jerárquica por lo que la estructura de la mioglobina también lo es. El primer nivel es la estructura primaria formada por la secuencia lineal de aminoácidos y la mioglobina está constituida por una cadena de 153 aminoácidos.
La estructura secundaria de la mioglobina consiste en la conformación de las hélices alfa. La mioglobina contiene 8 hélices alfa formadas por porciones polipeptídicas repetidas que se unen por segmentos cortos de ordenación aperiódica.
La estructura terciaria consiste en la conformación tridimensional con actividad biológica. Las características más importantes de esta estructura son los plegamientos. La estructura cuaternaria hace referencia al ensamblaje de dos o más cadenas polipeptídicas separadas y unidas a través de enlaces o interacciones no covalentes.
La mioglobina tiene una estructura muy compacta, con residuos hidrófobos dirigidos hacia el interior y residuos hidrofílicos o polares dirigidos hacia el exterior. Los residuos apolares internos están formados por leucina, valina, metionina y fenilalanina. Los únicos residuos polares internos son dos histidinas que tienen funciones en el centro activo.
El grupo prostético hemo se ubica en una hendidura de la parte interna apolar de la cadena polipeptídica de la mioglobina. Este grupo contiene hierro en forma de hierro ferroso, que se une al oxígeno para formar la oximioglobina.
Función de la mioglobina
La función de la mioglobina es la de unir el oxígeno al grupo hemo de su estructura y conformar una reserva de oxígeno para la función muscular. En la medida que el oxígeno queda atrapado en la estructura de la mioglobina en el citoplasma de la célula muscular, su presión intracelular, determinada por el oxígeno libre, permanece baja.
La presión de oxígeno intracelular baja mantiene el gradiente para la entrada de oxígeno a la célula. Esto favorece el paso del oxígeno desde el torrente circulatorio hacia la célula muscular. Cuando la mioglobina se satura el oxígeno intracelular aumenta, lo que va disminuyendo progresivamente el gradiente y disminuye así el traspaso.
La curva de unión del oxígeno a la mioglobina es hiperbólica. En las porciones iniciales de la curva pequeños cambios en la presión parcial de oxígeno producen grandes cambios en la saturación de la mioglobina con oxígeno.
Luego, en la medida que va aumentando la presión parcial de oxígeno la saturación sigue aumentando, pero de manera más lenta, es decir, se necesita un aumento mucho mayor en la presión parcial de oxígeno para aumentar la saturación de la mioglobina, y progresivamente la curva se va aplanando.
Existe una variable que mide la afinidad de la curva que se llama P50, esta representa la presión parcial de oxígeno necesaria para saturar en un 50% la mioglobina contenida en una disolución. De manera que, si la P50 aumenta se dice que la mioglobina tiene menos afinidad y si la P50 disminuye se dice que la mioglobina tiene mayor afinidad por el oxígeno.
Cuando se examinan las curvas de unión del oxígeno con la mioglobina y con la hemoglobina se observa que para cualquier presión parcial de oxígeno examinada la mioglobina se satura más que la hemoglobina, lo que indica que la mioglobina tiene una mayor afinidad por el oxígeno que la hemoglobina.
Tipos de fibras musculares y mioglobina
Los músculos esqueléticos tienen en su composición diferentes tipos de fibras musculares, unas llamadas de contracción lenta y otras de contracción rápida. Las fibras de contracción rápida están adaptadas estructural y metabólicamente para contraerse rápida y vigorosamente y de manera anaeróbica.
Las fibras de contracción lenta están adaptadas para contracciones de baja velocidad, pero más prolongadas, típicas de los ejercicios aeróbicos de resistencia. Una de las diferencias estructurales de estas fibras es la concentración de mioglobina, que les otorga el nombre de fibras blancas y rojas.
Las fibras rojas tienen un alto contenido de mioglobina, que les da el color rojo, pero que, además, les permite mantener grandes cantidades de oxígeno, que es indispensable para su función.
Valores normales
Los valores normales en sangre para los hombres son de 19 a 92 µg/l y en las mujeres de 12 a 76 µg/l, sin embargo, existen diferencias en los valores en los distintos laboratorios.
Dichos valores aumentan cuando ocurre destrucción muscular como ocurre en la rabdomiólisis del músculo esquelético, en las quemaduras extensas, los choques eléctricos o en las necrosis musculares extensas por oclusión arterial, en el infarto al miocardio y en algunas miopatías.
Bajo estas condiciones la mioglobina aparece en orina y le da un color característico.